(一)蛋白質的性質
蛋白質憑借游離的氨基和羧基而具有兩性特征,在等電點易生成沉淀。不同的蛋白質等電點不同,該特性常用作蛋白質的分離提純。生成的沉淀按其有機結構和化學性質,通過pH的細微變化可復溶。蛋白質的兩性特征使其成為很好的緩沖劑,并且由于其分子量大和離解度低,在維持蛋白質溶液形成的滲透壓中也起著重要作用。這種緩沖和滲透作用對于維持內環境的穩定和平衡具有非常重要的意義。
在紫外線照射、加熱煮沸以及用強酸、強堿、重金屬鹽或有機溶劑處理蛋白質時,可使其若干理化和生物學性質發生改變,這種現象稱為蛋白質的變性。酶的滅活,食物蛋白經烹調加工有助于消化等,就是利用了這一特性。
(二)蛋白質的分類
簡單的化學方法難于區分數量龐雜、特性各異的這類大分子化合物。通常按照其結構、形態和物理特性進行分類。不同分類間往往也有交錯重迭的情況。一般可分為纖維蛋白、球狀蛋白和結合蛋白三大類。
1.纖維蛋白
包括膠原蛋白、彈性蛋白和角蛋白。
(1) 膠原蛋白
膠原蛋白是軟骨和結締組織的主要蛋白質,一般占哺乳動物體蛋白總量的30%左右。膠原蛋白不溶于水,對動物消化酶有抗性, 但在水或稀酸、稀堿中煮沸,易變成可溶的、易消化的白明膠。膠原蛋白含有大量的羥脯氨酸和少量羥賴氨酸,缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。
(2) 彈性蛋白
彈性蛋白是彈性組織,如腱和動脈的蛋白質。彈性蛋白不能轉變成白明膠。
(3) 角蛋白
角蛋白是羽毛、毛發、爪、喙、蹄、角以及腦灰質、脊髓和視網膜神經的蛋白質。它們不易溶解和消化,含較多的胱氨酸(14-15%)。粉碎的羽毛和豬毛,在15-20磅蒸氣壓力下加熱處理一小時,其消化率可提高到70-80%,胱氨酸含量則減少5-6%。
2.球狀蛋白
(1) 清蛋白
主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等,溶于水,加熱凝固。
(2) 球蛋白
球蛋白可用5-10%的NaCl溶液從動、植物組織中提取;其不溶或微溶于水,可溶于中性鹽的稀溶液中,加熱凝固。血清球蛋白、血漿纖維蛋白原、肌漿蛋白、豌豆的豆球蛋白等都屬于此類蛋白。
(3) 谷蛋白
麥谷蛋白、玉米谷蛋白、大米的米精蛋白屬此類蛋白。不溶于水或中性溶液,而溶于稀酸或稀堿。
(4) 醇溶蛋白
玉米醇溶蛋白、小麥和黑麥的麥醇溶蛋白、大麥的大麥醇溶蛋白屬此類蛋白。不溶于水、無水乙醇或中性溶液,而溶于70-80%的乙醇。
(5) 組蛋白
屬堿性蛋白,溶于水。組蛋白含堿性氨基酸特別多。大多數組蛋白在活細胞中與核酸結合,如血紅蛋白的珠蛋白和鯖魚精子中的鯖組蛋白。
(6)魚精蛋白
魚精蛋白是低分子蛋白,含堿性氨基酸多,溶于水。例如鮭魚精子中的鮭精蛋白、鱘魚的鱘精蛋白、鯡魚的鯡精蛋白等。魚精蛋白在魚的精子細胞中與核酸結合。
球蛋白比纖維蛋白易于消化,從營養學的角度看,氨基酸含量和比例也較纖維蛋白更理想。 3. 結合蛋白
結合蛋白是蛋白部分再結合一個非氨基酸的基團(輔基)。如核蛋白(脫氧核糖核蛋白、核糖體),磷蛋白(酪蛋白、胃蛋白酶),金屬蛋白(細胞色素氧化酶、銅藍蛋白、黃嘌呤氧化酶),脂蛋白(卵黃球蛋白、血中β1一脂蛋白),色蛋白(血紅蛋白、細胞色素C、黃素蛋白、視網膜中與視紫質結合的水溶性蛋白)及糖蛋白(γ球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白)。 |